酵素は、（またとして知られている酵素英語、：酵素）、生物学的に意味触媒高分子材料の機能。[1]酵素触媒反応、と呼ばれる反応物の分子の基板、別の分子への触媒変換を介して基板。ほぼすべての細胞プロセスに関与する酵素の活動は、効率を改善する必要があります。および他の類似の非生物学的触媒は、減らすことによって酵素の化学反応の活性化エネルギーは（とE aまたはΔ G ‡言った）反応速度をスピードアップするために、酵素触媒反応の大半は、何百回もの増加率であることができる。同様に、酵素自体が消費されていない反応時の触媒として、反応は影響しません化学バランスを。および他の非-生体触媒は異なっている酵素は特異性の高い学位を持っているということです、特定の触媒反応や、特定のコンフィギュレーションを生成する。今すぐ4000種、約酵素触媒反応であることが知られて。[2]
ほとんどの酵素はタンパク質ですが、いくつかは、生体分子の触媒機能を持っているが、蛋白質のためではない、いくつかは呼ばれているリボザイムのRNA分子を[3]との数のDNA分子が[4]また、触媒機能を持っている。さらに、合成いわゆるいわゆる人工酵素はまた、酵素と同様の触媒活性を持っている。[5]酵素のように定義されるべきであることを示唆触媒の機能を生体高分子、すなわち、生体触媒を、酵素の定義は、タンパク質との触媒機能が含まれていますリボザイムを。[6]
酵素の触媒活性は、他の影響によって影響を受ける可能性があります。阻害剤は、分子の活性を減らすことができます。活性剤は、分子の活性を高めることです。多く存在する薬と毒は酵素の阻害剤です。酵素活性にもなることができる温度、化学物質の環境（例えば、pH値）、基質の濃度、および電磁波（マイクロ波などの[7] ）やその他多くの要因。
アプリケーションの広い範囲の産業と人々の日常生活の中で酵素。例えば、製薬会社と特定の酵素の合成は、合成するために抗生物質を、酵素洗剤のタンパク質との分解を介して脂肪衣類に汚れや油汚れを除去するため。
発見の歴史と研究を
フランスの科学者路易巴斯德
発見は酵素の人々から来ている発酵の知っているメカニズム。背面に18世紀と19世紀後半初期の、それはの食べ物と認識されて胃がされている消化、 [8]植物エキスとなることができるデンプンに砂糖が、対応するメカニズムが理解されていない。[9]
19世紀半ばに、フランスの科学者路易巴斯德の砂糖へのアルコール発酵中は勉強、その内された酵母細胞、ダイナミック物質の存在、名前"酵素"（発酵）。彼は、その発酵は、動的な触媒材料の結果である提案、および材料の活力が唯一の生体内に存在すること、細胞の破裂は、発酵を失うことになる。[10]
1878年、ドイツの生理学者の中ヴィルヘルムの屈曲、初めてその酵素概念の（酵素）。その後、酵素を特異的に使用されたペプシン、および他の類似の非生体物質、及び酵素（発酵）触媒活性が生きている細胞を指すために使用されていました。
ドイツの科学者エドワードBixiのNa
この酵素はすぐに間違いを訂正。1897、ドイツの科学者エドワードBixi Naはスルー酵母エキスの細胞フリー発酵、始め、ベルリンのフンボルト大学を最終的に完全な発酵プロセスが生きている細胞の存在を必要としない示した一連の試験を行った。[11]彼は酵素の役割を果たすことができるようになるこれでは発酵と呼ばれる発酵酵素（チマーゼを）。[12]この貢献は、現代に道を開いた酵素学と現代の生化学のためのドア自身は"対応するセルの発酵および生化学的研究は見つかりませんでした"と受賞した1907年のノーベル化学賞を。その後、酵素と酵素が二つの概念、およびBi Xinaの名前に基づく方法を組み合わせて、酵素触媒反応の発見者は、彼らの名前は、それらに基づいています。英語名は、基板の種類や姓に接尾辞- ASEの酵素触媒反応では通常、対応する中国語の名前にもある姓である同様のアプローチ、使用する"酵素"です。例えば、ラクターゼ（ラクターゼ）はカットすることができるである乳糖（ラクトース）酵素を、DNAポリメラーゼ（DNAポリメラーゼ）がDNAの重合を触媒することができる。
人々は、酵素のクラスは、生きた細胞の材料に依存しないことを認識し、次のステップは、生化学的組成を特定することです。多くの初期の研究者が指摘して、いくつかの酵素の触媒活性に関連するタンパク質;がノーベル賞受賞者を含む里夏德维尔市Taite一部の科学者は、酵素はタンパク質ではないことを信じて、彼らが主張を含め、その酵素分子の担体タンパクタンパク質自体は、触媒活性を持っていません。1926年に、アメリカの生化学者ジェームズサムは満足して決定的な実験を完了する。彼の最初からコン得るウレアーゼの結晶を、およびウレアーゼの証明タンパク質の性質。その後、のサムナー1931年カタラーゼ試験の再度酵素タンパク質を確認した。ジョンハワード德诺思罗普と温度德尔梅雷迪Sisitanliペプシンによって、トリプシンおよびキモトリプシンおよび他の消化プロテアーゼ研究の、タンパク質の最終確認は、酵素であることができる。2000酵素は、酵素タンパク質の化学的性質が証明されている後に発見されている。したがって、これら3つの科学者が受賞1946化学の学位でノーベル賞を。[13]
蛋白質ができるため、結晶化によるX -線結晶構造解析研究するために酵素の三次元構造になります。得られた酵素の分子の最初の構造解析があるリゾチーム、でone 涙、唾液、および卵白豊富な酵素で、その機能は、溶解させることである細菌のシェルを。リゾチームの構造デイヴィッドフィリップス（デイヴィッドフィリップス）の解像度が率いる研究グループ、および1965年公開。[14]の結果は、マーク発行された構造生物学の研究は酵素の高解像度の3次元構造が可能なメカニズムの分子レベルの理解では酵素の作業を行う、始まった。
1980年代、トーマスチェフとシドニーアルトマンからあったテトラヒメナのrRNAの前駆体のプロセッシングの研究と細菌リボヌクレアーゼPの複合体 RNAはそれ自体が自己触媒を持っている、と作られた研究で発見されたリボザイムのコンセプト。これは、生体分子の触媒活性以外のタンパク質は初めてです。1989年に、デュオはまた、ノーベル化学賞を受賞。[15]
生物学的機能を
in vivoでは、酵素が機能の非常に広い範囲を果たしている。シグナル伝達と細胞の規制は、特に、酵素活性をなしているキナーゼおよびホスファターゼ関与。[16]酵素は触媒によって、動きを持つことができますミオシンのATPの加水分解生成筋肉の収縮を、として使用でき、細胞骨格は細胞内物質の一部の配信に参加。[17]の一部の細胞膜上のATPの酵素としてのイオンポンプに関与してアクティブに輸送。生物のより特有の機能のいくつかは次のような関与する酵素、持っているルシフェラーゼのためのホタルの光を。[18]ウイルスはまた、酵素を含んで、または感染した細胞に参加して（などなど、HIVインテグラーゼと逆転写酵素）、または宿主細胞（などから放出のウイルス粒子に参加するインフルエンザウイルスのノイラミニダーゼ）。
酵素は、動物で非常に重要な機能である消化器系の仕事。とアミラーゼおよびプロテアーゼ酵素、分子のいくつかで表されると消化管（入力できます澱粉と蛋白質腸吸収を容易にするために）小分子の分解を。腸の澱粉を直接吸収することができない、とでんぷんの酵素加水分解は、することができますマルトースまたはにさらに加水分解されブドウ糖と小分子の他の腸内吸収をすることができます。異なる酵素は異なる食品の分解基質を。で草食反芻動物の消化器系は、いくつか作り出すことができるセルラーゼ細菌は植物のセルロースダウン破ることができる細胞壁のセルロースを栄養素を吸収することができます提供し、。
に代謝経路、特定の順序で機能する複数の酵素：前者は酵素の基質後の酵素の製品であり、各酵素触媒反応は、製品が他の酵素に渡されます。場合によっては、別の酵素はより複雑な規制を可能にする、並列に同じ反応を触媒することができる：例えば、酵素の活性低下は、反応継続を触媒することができる、他の酵素が誘導後に高くなった一方触媒活性。正しい代謝経路における酵素の存在を決定し、そして一度酵素の存在下、どちらの目的の代謝ステップなしで、ニーズの細胞の合成を満たすのに十分な速度で行うことができます。事実、酵素、などのような代謝経路が存在しない場合、解糖ではなく、独立しては。例えば、グルコースはATPが炭素原子がされている一つ以上になると直接反応することができるリン酸化の追加が一回と、酵素触媒反応のない状態で、この反応は非常に遅いので、無視することができます。ヘキソキナーゼを 6個の炭素に、リン酸化反応の他の炭素原子がまた徐々に行われていますが、いくつかの時間のテストを見つけることができる後が素晴らしい加速を得るために原子のリン酸化、、のための製品の大半はグルコース-6 -リン酸。したがって、各セルは、全体の反応のネットワークを完了するには、この代謝経路で機能的な酵素であることができる。
構造と触媒機構を
参照：タンパク質の構造と酵素反応を
トリオースリン酸イソメラーゼ（TIM）リボン図の三次元構造と図は、蛋白質の半透明の表面を示しています。トリオースリン酸イソメラーゼは、典型的なTIMのバレル倍 1,2回TIMのバレル倍に酵素を表すために異なる色を使用して示され、ドメイン。
タンパク質として、サイズの違いの様々な種類の酵素は62から、非常に大きいですアミノ酸のアミノ酸残基4 -オキサロ酢酸エステルクロトンイソメラーゼの相互変換（ 4 oxalocrotonate tautomerase） [19] 2500以上の残基、動物への脂肪酸一緒に酵素 [20] 。酵素三次元構造は、それらの触媒活性とメカニズムを決定します。[21]ほとんどの酵素は、直接触媒反応に関与する唯一の小さな部分（3-4残基）がはるかに大きい触媒基質、および酵素の分子よりも優れています。[22]触媒反応帯を形成する根本的な残基の基質の結合に関与するこれらの触媒残基が一緒に発生する、面積は、"活性部位"またはとして知られていた" 活性部位。" 多くの酵素は、触媒反応が必要と組み合わせることができますが含まれている補因子結合領域。加えて、酵素触媒反応のいくつかの組み合わせは、直接またはことができる間接的な製品や基板、この組み合わせは、活動を増加させるか減少させることができる、であるフィードバック制御手段。
構造を
および他の類似の非酵素タンパク質は、酵素をすることができます折り畳ま様々な型の三次元構造を形成する。酵素の一部は、複数で構成されているサブユニットの形成された酵素の複合体。に加えて、好熱性細菌の他の酵素で、高温での酵素のほとんどは、その破壊の倍、三次元構造と活性に発生します。異なる酵素のために、この展開の可逆性も異なっています。
特異性を
3つの酵素触媒機構のモデル図：A."ロック - キー"モード、B.誘導適合モデル、C.グループの動きのパターン。
通常は、特異度の高い彼らのタイプ及び基板タイプの酵素触媒反応。酵素活性部位と基質、それらの形状、表面電荷、プロ疎水性は、特異性に影響を与えます。酵素の触媒作用は非常にすることができますthree -次元の特異性、位置選択性および化学選択性（化学選択性）。[23]具体的には、唯一の仕事の基板またはクラスの特定の空間的な構造を持つ酵素。例えば、マルターゼができる唯一のα-グルコシダーゼの債券の破損β-グルコシダーゼのキーは効果がありませんでした。さらに、基質と酵素の鏡像異性体の認識のは、唯一のいずれかの鏡像異性体の効果、間に他の鏡像異性体は動作しません。例えば、トリプシンだけで加水分解することができるL -アミノ酸の形ペプチド結合、とに基づいて行動しないことができるD -アミノ酸アミノ酸のペプチド結合形成、酵母の酵素のみD -の構成でブドウ糖（のようなD -グルコース）発酵、一方L -設定は無効です。
別の酵素の間に特異性が大きく異なります。高精度の必要性に関与するいくつかの酵素のゲノムの複製および発現は、これらの酵素は、"証拠"のメカニズムがあります。にDNAのポリメラーゼ、例えば、それは触媒反応を行うこと、その製品が正しいかをテストすることができます。[24]高忠実度のポリメラーゼ、平均誤差と哺乳類を可能にするような合成機構の証明と確率反応を完了するには百万ごとの100部、百万以下、間違った応答の製品がより少ない登場。[25]でのRNAポリメラーゼ[26] 、アミノアシル- tRNA合成酵素[27]とリボソーム[28]も同様のプルーフリーディングメカニズムを発見した。合成に関与する他の人の二次代謝産物の酵素の（二次代謝産物）、彼らはより広範な役割に対して異なる基質とすることができます。一部の人々は、この低特異性は、新たな生合成経路になる可能性があることを考える進化は非常に重要です。[29]
酵素の特異性を説明するために、研究者は可能な酵素 - 基質結合様式（ほとんどの研究者の2つのモードがする傾向がある）のさまざまなを作った。
"ロック-キー"モード（"ロックとキー"）
パターンが構成されていますヘルマンエミールErfeixieerで1894と形状は、2の補数の間で正確にお互いにできる場合にのみ、触媒反応があった場合、特定の形状を持っている理論は酵素と基質に基づいていることを示唆発生する可能性があります。[30]このモデルの画像は、しばしば"ロック-キー"と呼ばれるモード。このモデルは、酵素の特異性を説明することができますが、酵素は遷移状態を安定させる理由を説明することはできませんが。
誘導適合モデル（誘導フィット）
詳細な地図誘導適合モデル
パターンの構成はダニエルキルシュブルー（ダニエルKoshlandで、モデル- "キーロック"を変更することによって）1958年提案した。タンパク質として酵素ので、その構造が一定の柔軟性である、という理論に基づいて、基質結合過程における活性部位、及び小さな変形の相互作用により、基質分子が発生し続けることができますので。[31]このモードでは、基板が、単に硬い活性部位に統合されていない、上の活性部位のアミノ酸残基の側鎖が触媒反応に酵素を作り、適切な場所にスイングすることができます。複合プロセスでは、常にアクティブなサイトの変更は、完全に複合エンドのものにするまで、その後、活性部位の形状と充電状況が確定されます。[32]いくつかのケースでは、活性部位への基質にも発生するときなど、小さな変形、グルコシダーゼ触媒反応。[33]
グループの運動パターン（人口転換を）
このモデルは近年提案され、新たな酵素-基質結合様式、[34]が誘導される、基質の結合、酵素コンフォメーション変化が大きく、前後に見られる酵素のいくつかを説明しようとしたフィットモデルは、説明することはできません。（コンフォメーションB）、他はこれら二つのコンフォメーションには適していないと維持している間、その溶液中での酵素は異なるコンフォメーションに存在するという仮定に基づいて、ある構造（コンフォメーション）、基質結合コンフォメーションに適しています恒常性。基質を加え、継続的に基質と立体配座と立体配座につながるコンテンツが減少した溶液構造の組み合わせ、バランスの間に2つのコンフォメーションが壊れている、、立体配座のB -支配の存在下で基質の非存在下で連続して配座のAにB
メカニズムを
酵素触媒機構の様々な、同じことは、最終的に反応のΔGを削減することができる‡： [35]
安定的な作成の遷移状態のミクロ-環境を。例えば、より高い分子親和性（基質分子と比較して）、その安定性を向上させるための反応の遷移状態、または基板に基質分子を歪ませるには、遷移状態にする傾向がある。
異なる反応経路を提供する。基板複雑な中間状態 - 例えば、一時的に基質、酵素を活性化する。
一緒に別の基質分子の反応、および正しい場所に対応するため、その位置を固定し、それによっての反応の削減、発生する"しきい値を。" あなただけの反応を考慮した場合のエンタルピー変化（ΔH ‡を）、その後、このロールは無視されます。興味深いことに、この役割はまた、グランドの状態の反応の安定性を減少させる[36]したがって、触媒の寄与は小さいです。[37]
遷移状態の安定性
ケースによって酵素の触媒作用と触媒作用せずに、同じ反応を対比すると、酵素が安定した遷移状態であるかを理解することができます。安定性は、反対電荷の固定電荷を提供するために、酵素分子のため、遷移状態の相互作用を充電するための最も効果的な方法である[38]水溶液中における非触媒反応が存在しないであるが。
動的な役割を
最近の研究では、酵素と触媒機構の間で、その内部のダイナミックリンクの役割を明らかにした。[39] [40]酵素の動力学の役割は、その内部のコンポーネント（このような小さなアミノ酸、アミノ酸のグループとしての組成物内に記述することができる;ようなリングのような大面積、、α-ヘリックスや隣接するβの鎖、または可能性がありますドメイン）から発生する可能性のキャンペーン、のフェムト秒（10 -15第2の異なる時間スケールに秒）。酵素触媒反応に関する酵素のアミノ酸残基の分子構造のこのダイナミックな役割に影響を与えることができます。[41] [42] [43] [44]酵素の数でタンパク質ダイナミクスの役割は、両方で重要な役割を果たしているが、比較的遅い動きの小規模または大規模な作品の急速な動きは、酵素の触媒への依存度です。反応のタイプ。理解するためにこれらの新しい知見の動的な役割のためにアロステリック効果を、人工酵素や新薬の開発の設計は重要である。
それは、この動きがランダムであるため、この時間に依存する動的なプロセスは、酵素触媒反応の速度を向上させるための可能性は低いと指摘し、一定のレートは、中間状態（P）（P = expを達するために確率に依存する必要があります。 {ΔG ‡ / RT}）。[45]また、より低いΔG ‡は反応物と生成物の遷移状態の間に達成するために、比較的小さな動きを（およびソリューション内の対応する反応の動きに比べて）が必要です。そのため、触媒反応のための貢献のこの動きやダイナミックな役割は不明である。
アロステリック調節を
主要な記事：アロステリック調節
組み合わせでは、サブ-の効果例、アロステリック酵素は、酵素活性を調節する効果を達成できるよう、その構造を変更することができます。この規則は、酵素でアロステリック効果的に結合すること、直接することができます。また、調節的な役割を果たすことがアロステリック酵素蛋白質と相互作用できるよう、他のエフェクターの組み合わせを通じて、間接的である。
不活化を
通常の状況下で、室温、大気圧と中性の水溶液での酵素は、触媒活性の条件下で正常に機能することができます。高温、高または低を含む極端な条件では、pH条件、酵素の不活性化として知られている酵素の触媒活性の損失は、。しかし、そこのような触媒機能を果たすことが好まれている非常に条件が、いくつかの酵素である好熱性細菌、高温での酵素では、しかし、より高い活性を持つ好酸性細菌の酵素と低pH条件の設定で。
補酵素と補酵素
主要な記事：コエンザイムと補因子
補因子
すべての酵素触媒反応は、触媒活性を向上させるために再生することができます前に、いくつかはいくつかの非酵素タンパク質や小分子の組み合わせを必要とする、自分のすることができます。[46]無機分子またはどちらかの可能性がある因子と呼ばれるこれらの小分子、イオン（例えば、金属イオン、などの鉄硫黄クラスター）、それは有機化合物（のようなことができますフラビン、ヘム）。有機補助因子通常補因子、およびそれに対応する酵素は、非常にしっかりと結合することができます。補因子と補酵素（のようなのこの強力な組み合わせは、ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド）が異なるのは全体の触媒反応プロセスは、彼らが活動の軌跡に結合し、落ちないしているということです。
補因子が含まれるために炭酸脱水酵素の例、：アクティブセンターにおける固体亜鉛の補因子のその組み合わせを、触媒作用に関与。[47]などフラビンやヘム補因子としては、触媒に参加することができる酸化還元反応が、このような反応は、しばしば酵素触媒で結合されます。
補因子とする酵素の触媒作用に必要な補因子として知られている場合、作成しない酵素元（アポ酵素）、の組み合わせで補因子を、として知られていたホロ酵素（ホロ酵素）。すべての酵素のほとんどは、補因子は非である共有結合酵素と組み合わせての接続、また共有結合酵素（のようにバインドされているいくつかの有機補酵素ピルビン酸脱水素酵素のチアミンピロリン酸）。
補酵素
コエンザイムニコチンアミドアデニンジヌクレオチドの空間充填モデルの構造
コエンザイムは、化学基のクラスが1つの酵素から酵素上の別の小さな有機分子へのデータ転送が可能である、酵素が必要な特定の酵素活性のためにプレーする、より疎結合です。[46]多くの存在であるビタミンなどやそれらの誘導体、リボフラビン、チアミン、葉酸は、補酵素です。[48] これらの化合物は、食事で補われている必要があります、人間の体内で合成することができません。コエンザイムは、異なる化学基が異なって運ぶことができる：ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドまたはNADP +水素イオンを運ぶ、コエンザイムホルミル葉酸を運ぶアセチルキャリー、、ベースのS -アデノシルメチオニンはまた、ホルミル運ぶことができます。[49]
として、それらの化学組成の酵素触媒反応における補酵素、補酵素は特殊な基質であるか、またはとして知られているように、変更されている"第二の基板。" このいわゆる第2の基板は多くの酵素で使用することができます。例えば、約700の酵素は補酵素に使用されることが知られているニコチンアミドアデニンジヌクレオチドを触媒するため。[50]
セル内に、補酵素の反応は、着実なレベルでそれらの細胞内濃度を維持するために再生成することができます。例えば、NADPHを通じてペントースリン酸経路とメチオニンアデノシントランスフェラーゼ酵素ベースの再生にS -アデノシルメチオニンの作用の下で。酵素反応の安定性の維持のための補酵素再生システムは、実験室および産業用アプリケーションの多数を得るために必要な、したがって、補酵素再生システムであるため。[51]
熱力学を
参照：活性化エネルギー、熱力学的平衡と化学平衡を
反応プロセスとエネルギーの関係のアイコンには酵素や酵素触媒反応はありません。それは反応が触媒ではない場合、基板は通常、遷移状態に到達するより高い活性化エネルギーを得るために必要とされる、とし、製品を生成するために、見ることができます。と酵素触媒反応がある時に時の遷移状態を安定化させることで酵素それによって反応に要するエネルギーを削減する、遷移状態に到達するために必要なエネルギーを削減。
他の触媒と同様に、酵素は反応は変更しないで平衡定数が、下げることによって反応活性化エネルギーを反応速度を（右を参照）加速する。通常は、2つの条件下で、酵素の存在下または非存在下での反応は、反応の方向は前者のみ反応速度が速く、同じです。なぜなら、これらの異なる生成物の形成が速く、それが酵素の場合には存在しないことに留意しなければならない、基板は、異なるの反応の他の非"フリー"製品によって触媒することができます。
酵素が二つ以上の反応を接続できるので、使用できる熱力学的反応を他の熱力学的応答が発生する可能性ではない場合、"ドライブ"になりやすいです。例えば、細胞はしばしばを通してATPのエネルギーが生産する酵素による加水分解の化学反応を駆動する。
同酵素は、その化学反応の平衡を変更することなく、正反応と逆反応を触媒することができる。例えば、炭酸脱水酵素には、次の2つの相互反応、反応物質の濃度に依存している触媒反応を触媒する。[52]
（組織の、高CO 2濃度）
（肺で、低CO 2濃度）
"*"での反応は"炭酸脱水酵素"を意味します
もちろん、反応の平衡が大幅にそのような高エネルギー反応のリリースとして、一定の方向に傾向がある場合、逆反応の発生は、実際の酵素で、効果が小さい今だけの触媒熱力学の方向ではなく、逆反応の触媒に許可されています。
ダイナミクス
主要な記事：運動
シングル基板の酵素触媒反応機構：基質と酵素（"E"として表現される）（"S"と表現される）、および触媒反応生成物を介して（"P"として表現される）。
酵素反応速度は、酵素の基質結合能および科学の触媒反応速度の研究である。を通じて研究者の酵素反応の解析（酵素アッセイ反応速度のデータを取得するために酵素動力学的分析のため）。
1902年、维克多亨利は、酵素の反応速度の定量的な理論を提案した。[53]をして理論を確認し、他の人に拡張され、ミカエリスメンテン式。[54]その後、対応する酵素触媒化学反応を完了し、そして、基板の複雑な-まず、基質は可逆的に酵素、酵素の形成にバインドします。ヘンリーは2つのステップで構成され、その酵素触媒反応の最初の時間に最大の貢献をした生成された製品のリリース（左を参照）。
最初の酵素の反応速度（"として表されるV "）と曲線の基質の濃度（"[S]"として表現される）。増加する基質濃度で、酵素反応速度も最大反応速度（"として表現される傾向にあるV マックス "）。
触媒反応中に何百万人の第二の酵素。例えば、乳酸ヌクレオシド5' -リン酸デカルボキシラーゼその場合脱炭酸を加えること、同一の反応プロセス、製品への基板の半分の前に例がない場合における酵素触媒反応、7800年から酵素は、わずか25のために必要です（ミリ秒）。[55]酵素触媒反応の条件と基質の濃度の割合によって決まります。反応条件は、高温、極端なpHや高塩濃度などのソリューションの鎖タンパク質因子、に存在することができる場合は、酵素活性を破壊する、と基質濃度における反応系を向上させるには、酵素の活性を増加します。固定酵素の濃度の場合には、基板の立ち上がり濃度で、酵素触媒反応速度が加速され、最大反応速度（傾向にあるV マックス）（飽和曲線の右を参照）。この現象の理由は、反応系の基質濃度、酵素分子のより多くの自由な状態では、酵素の基質を形成するときに-基質複合体を、すべての酵素分子の活性部位である場合基板、すべての酵素、その酵素で飽和-基質複合体、触媒反応の速度が最大に達する。もちろん、V マックスは、特定の基質の濃度を達成するために必要な反応速度もダイナミクスの重要な指標である、唯一の酵素反応速度定数ではありません。という指標の力学定数ミカエリス（K M）は、を参照しているV マックスの基質の濃度の反応速度（右参照）の半分に必要な値。特に基板の場合は、それぞれの酵素には独自の特性があり、K 、Mの酵素の基質との間の接合強度（ことを示す、値をK 、Mの値がより強固な、より高い親和性と組み合わせる、低い）。もう一つの重要な指標はのダイナミクスであるK 猫、酵素活性は、その酵素触媒による基質特異能力のための基板の第2の触媒量で軌跡として定義されています。
触媒効率ができますK 猫 / K Mを測定。この式はまた、触媒反応のすべてのステップが含まれる特異性定数、として知られている速度定数を。定数特異性は酵素の基質親和性と触媒能の両方を反映するとして、それは酵素触媒効率や酵素触媒効率のためのさまざまな基質の同じ種類の特異的な基質を比較するために使用することができます。理論上の最大値、特定の定数、また約10、拡散限界として知られている8 10へ9 M -1 S -1 ;この時点では、酵素-基質の衝突は、それぞれの基板につながるが触媒され、その生成物の形成分子の拡散速度が決定的な役割を果たしながら、速度はもはや、反応速度によって支配されていません。"として知られている酵素のこの特徴的な触媒の完成 "や"運動完璧。" 関連する酵素の例としてはトリオースリン酸イソメラーゼ、炭酸脱水酵素、アセチルコリンエステラーゼ、カタラーゼ、フマラーゼ、β-ラクタマーゼ、およびスーパーオキシドジスムターゼ。
ミカエリスメンテン式はに基づいて質量作用の法則が確立され、そして自由拡散とこれらの仮定のドライブの衝突の熱力学の法則。しかし、酵素/基質/製品の相分離または高濃度と一次元/二次元分子運動、多くの生化学的または細胞プロセスは質量作用の仮定法から大きく外れる。[56]これらのケースでは、適用することができるフラクタルミカエリスメンテン式を。[57] [58] [59] [60]
いくつかの酵素、分子の拡散速度よりも高い彼らの触媒反応速度の製品は、この現象は説明するために、現在受け入れられている説することはできません。多くの理論モデルがあるが、この現象を説明するために提案されている。そのうちのいくつかは、いくつかの酵素が基質と触媒活性部位に正しい向きに配置された基板をキャプチャするためにデュアル双極子電場を考慮することができる、追加の効果を説明するために酵素基質を用いて製造することができる。量子論の導入に基づいて、別の理論モデルトンネル効果、活性化エネルギーの障壁（ちょうど一般的なようなトンネルを介して）を通じて、陽子や電子である、しかし、そこはトンネル効果でより多くの論争です。[61] [62]ことが報告されているセロトニンは、プロトンの量子トンネル効果で存在する。[63]したがって、研究者は、酵素的トンネル効果は、結果を達成するためにエネルギー障壁を下げることで触媒の伝統的な理論モデルではなく、反応の障壁を介して直接することができますもあると信じています。提案で報告された、関連する実験のアルコール脱水素酵素触媒反応のトンネル効果の存在下では、[64]しかし、トンネル効果は、酵素触媒反応で流行している決定されていません。[65]
阻害を
主要な記事：阻害剤
触媒活性は、いくつかの阻害剤によって減少させることができます。
異なる種類の抑制。基準の分類以来[66] 。図、"E"は、酵素を述べ、"私は"阻害剤は言った、"S"は、基板を示し、"P"は製品を示している。
可逆阻害を
可逆的阻害のいくつかの種類がありますが、それらの共通の特徴は、酵素活性の阻害反応の阻害剤は可逆的であるということです。
競争阻害（競争阻害）
阻害剤は基質結合酵素活性部位（阻害剤と基質が活性部位に結合することができない）と競合している。競合的阻害の場合は、最大の触媒反応速度の値は変更されませんが、より高い基質濃度の必要性は、明らかに反映し、K 、Mの値が増加する。
非競合阻害（非競争的阻害を）
非競合阻害剤は、同時に酵素の基質への結合を阻害することができる、すなわち阻害剤は、活性部位に結合しない。酵素-阻害剤複合体（EI）または酵素-阻害剤-基質複合体（EIS）には触媒活性を有していない。見かけの最大の反応速度、応答の必要な速度を達成するために基質濃度を増加させることにより競争力の阻害と比較すると、非競合阻害はできないV 最大値が小さく、同じ時間を、基質と阻害剤には影響しません。酵素の組み合わせは、その K 、Mの値が変更されずに残ります。
反競争的阻害（競争/反競争的な阻害を）
比較的まれな反競争的阻害：阻害剤は、フリーの状態、酵素の組み合わせにすることはできませんが、唯一、酵素-基質複合体（ES）のパフォーマンスに関する酵素反応速度論とV マックスとK 、Mの値は、次のとおりです。小さ くなる。この阻害は、マルチサブユニット酵素で発生する可能性があります。
化合物が阻害さ
この阻害の非競合的阻害と比較して酵素のEIS複雑な活動の残余部分を除いて、同様です。多くの生物で、そのような阻害剤はとして使用することができます負のフィードバック機構のコンポーネント。あまりにも多くの製品を生産する酵素系の場合は、製品が一度に十分な製品の合成後には、製品の合成速度が低下または停止することを保証できる製品の酵素系酵素の最初のアクティビティの合成を、阻害する。この酵素の阻害による規制は、通常、マルチサブユニット酵素である、との結合部位のアロステリック制御と組み合わせて製品を持っています。反応速度と基質濃度のダイアグラムのこの阻害は、双曲線形状ではなくS字です。
不可逆阻害を
酵素の不可逆的阻害剤は、体の形成と組み合わせることができる共有結合リンクされている、と酵素の阻害の他の阻害剤との間の非共有結合である。酵素阻害活性は、状態の後に復活することができないと、この阻害は、不可逆的である。そのような阻害剤は含まれていますジフルオロメチルオルニチン（によって引き起こされる寄生虫の治療に使用されるかもしれない病気睡眠の薬[67]を）、フェニルメチルスルホニルフルオリド（PMSF）、ペニシリンとアスピリンを。これらの薬は、酵素の活性部位と結合し、不可逆的共有結合反応を形成するために、1つまたは複数のアミノ酸残基を持つ活性部位で、活性化される。
阻害薬の使用
阻害剤は、しばしばも毒として使用することができる、薬として使用されています。薬と毒の違いは、通常非常に小さいとして、ほとんどの薬は、毒性のいくつかの学位を持っているパラケルススは言った："すべてのものが有毒である、何も非毒性ではない"（"すべてのそこに物事は毒であり、毒のないものは何も）"はありません。[68]と同じで、抗生物質やその他の抗感染薬がのために特別になる病原体ではなく、ホストの毒性。
広く使用されている阻害剤の薬があるアスピリン阻害することができる、シクロオキシゲナーゼの活性を、およびシクロ-オキシゲナーゼの酵素が生成することができます炎症反応のメッセンジャーのプロスタグランジンを、したがって、アスピリンは、再生の痛みと炎症を抑制することができます役割。非常に有毒な毒シアン化合物を組み合わせることができるチトクロームオキシダーゼの銅と鉄原子によってサイトが不可逆的に、それによって阻害する細胞の酵素の活性を阻害する呼吸を。[69]
アクティブコントロールを
酵素活性の5つの制御細胞内メカニズムがあります。
外部環境の変化に応じて、細胞が増加または減少させることができる酵素の生産を（すなわち、酵素-関連する遺伝子の転写と翻訳）。これは一形態である遺伝子の調節として知られる、酵素の誘導と抑制。例えば、時のようにそこに環境、ペニシリン、この抗生物質、上にいくつかの細菌抗生物質耐性は、理由はの身体にその菌であるβ-ガラクトシダーゼは、大量生産に誘導され、ペニシリンの分子の酵素加水分解は非常に重要になりますβ-ミルクのアミンのリング。別の例としては、ヒトになって肝臓の酵素のクラスがある薬物の代謝は非常に重要な酵素、であるシトクロムP450オキシダーゼ、酵素誘導や阻害のこのタイプの、薬物につながる可能性があります相互作用。
別の代謝経路における異なる細胞成分によって、酵素をすることができる分離。例えば、脂肪酸酸による合成細胞質ゾル、小胞体とゴルジ体の酵素の一連の完了で、そして脂肪酸の分解は、（エネルギーを提供する）ことによって酵素によってミトコンドリア内の別のシリーズであるβ-酸化を完了する。[70]
酵素は、することができます阻害剤と活性剤規制の。例えば、最終製品における代謝経路は、それによって代謝経路の産物の量を調節する、多くの場合、この経路の阻害剤の最初の酵素である。この制御機構は、と呼ばれる負のフィードバック機構合成の最終産物がそれ自身の濃度によって調節されているため、。効果的に中間代謝産物の合成速度を調節する細胞のニーズに応じて負のフィードバック機構、、ので、そのセルのエネルギーと材料のより効率的な分布、および過剰製品の合成を防ぐために。安定した内部環境（すなわち、維持するために生体内で酵素の制御、恒常性を）。
翻訳後修飾は酵素活性を調節することができる。これらの修正は含まれるリン酸化、ミリスチン酸をベースとグリコシル化を。例えば、受信側の細胞のインスリンを含むで信号を、グリコーゲン合成酵素の制御に役立ついくつかの酵素のリン酸化を含む、グリコーゲン合成や分解は、細胞となって血液中の糖反応の変化を。[71]ポリペプチド鎖の翻訳後修飾の別の例としてはカットされます。キモトリプシン、消化プロテアーゼは、で生産されている膵臓非アクティブにキモトリプシノーゲンに到達する交通機関を利用し、このタンパク質胃を活性化される前に。このアプローチは効果的にキモトリプシンを防ぐことが腸の前に膵臓や他の組織の消化。この不活性な酵素前駆体と命名されたプラスミノーゲン。
いくつかの酵素をすることができるさまざまな環境の後に活性化されるように配置環境（の還元状態から次のような、細胞質環境の酸化状態（に）ペリプラズム高pH環境から低pH環境に、）。インフルエンザウイルスの赤血球凝集素タンパク質の例である：それは宿主細胞の小胞の酸性環境と接触すると、そのコンフォメーションは、そのアクセスの活性化、その結果、すぐに変更されます。[72]
関連する疾患を
酵素の活性が厳密に維持するために管理されなければならない恒常性を、任意の遺伝子の欠陥（などの機能に影響を与えることができるための重要な酵素の変異活性の変化につながる、過剰発現、低発現または変異を削除するには）につながる可能性が遺伝性疾患が発生。多くの事実は、機能不全の酵素の数千が発生したのと同様にヒトでの致命的な病気の原因ができることを示している。
フェニルケトン尿症：この病気は典型的な酵素に関連する例の一つである。の原因フェニルアラニン水酸化酵素（その機能が触媒することであるフェニルアラニンのボディで、その結果、アミノ酸の点変異で分解過程の最初のステップで）フェニルアラニンおよび関連製品は高すぎる、そうでない場合適切な治療を受け、さらににつながるでしょう精神遅滞。
ポルフィリン症：病気が原因であるヘムの中間こと、酵素の低い比活性の生合成経路（遺伝子の突然変異またはその他の原因）ポルフィリンの、いくつかの優遇措置（太陽光など）で、異常の生産と排泄を皮膚病変または他の組織や臓器につながることができます。
するときにエンコーディングの生殖細胞のDNA修復遺伝子の変異に関連する酵素、およびその結果は遺伝性につながる、癌などの症候群、乾燥した皮膚の疾患の色。修復能の人的損失のDNA修復酵素遺伝子の変異の欠陥。最終的には癌患者の様々なこと、変異を蓄積し続ける。
命名
も参照してください：ECの番号を
酵素基質は、通常、触媒の化学反応の性質や種類に基づいています（英語では、接尾辞- ASEを追加するために最後の言葉で）、などの名前が付けられますラクターゼ（ラクターゼ）、アルコールデヒドロゲナーゼ（アルコール脱水素酵素）とDNAポリメラーゼ（DNAのポリメラーゼ）。しかし、これはしばしば、異なる酵素と同じ関数（につながるアイソザイム）と同じ名前を持っている、とアイソザイムは異なる持っているアミノ酸のアミノ酸配列をし、それらの異なる最適でpH値とは異なる動態パラメータを区別する。また、いくつかの酵素触媒活性の二種以上と、これは異なる名前で酵素の命名と同じ種類になるだろう。これらの問題を解決するために、生化学と分子生物学の国際連合は、酵素の命名法のシステムを開発した。
表すために4桁の数字、および数によって提供された各酵素のEC番号は"EC"が付きます。そのうち、最初の図は上基づいている酵素反応酵素の性質に6つのカテゴリに分けることができます。
EC 1、酸化還元酵素：触媒基板の酸化還元反応酵素の。例えば、乳酸脱水素酵素、コハク酸脱水素酵素、チトクロームオキシダーゼ、カタラーゼ、ペルオキシダーゼ、など
EC 2、酵素の転送：基板の一部の間で触媒グループの転送または酵素の交換の。例えば、メチルトランスフェラーゼ、アミノトランスフェラーゼ、ヘキソキナーゼ、ホスホリラーゼとその上に。
EC 3、加水分解酵素：基質触媒発生する加水分解酵素のを。例えば、アミラーゼ、プロテアーゼ、リパーゼ、ホスファターゼ、等
EC 4は、リアーゼ、グループ内の基板からの触媒除去をしておきます：二重結合反応またはの逆反応酵素のを。例えば、炭酸脱水酵素、アルドラーゼ、クエン酸合成酵素となど。
EC 5、異性化：様々の触媒異性体酵素間の相互変換の。例えば、トリオースリン酸イソメラーゼ、ラセマーゼとなど。
EC 6は、リガーゼ、メンバーの2つの分子の基板触媒合成：化合物を、と結合したATPのリン酸の結合破壊エネルギーとなる酵素の。例えば、グルタミン合成酵素、アミノ酸：tRNAのリガーゼなど。
酵素の6つのカテゴリーに加えて国際的なシステムの分類には番号が付けられていますが、また、酵素触媒によれば、化学結合の特徴と異なるグループの反応に関与、各カテゴリはさらに分類されます。酵素の数は、最初の数字に属する6つのクラスの型を表し、2番目の数字は、酵素がどのサブカテゴリーに属することを示します。3番目の番号は、サブ示します-サブのクラスを、4番目の数字は内酵素であるサブ-順番にサブカテゴリー。
という名前のいくつかの酵素の例
数 推奨される名前 という名前のシステム 触媒反応
EC 1.4.1.3 グルタミン酸デヒドロゲナーゼ L -グルタミン酸：NAD +オキシドレダクターゼ L -グルタミン酸酸+ H 2 O NAD + + ⇔ α-ケトグルタル酸 + NH 3 + NADH
EC 2.6.1.1 アスパラギン酸アミノ L -アスパラギン酸：α-ケトグルタル酸アミノトランスフェラーゼ L -アスパラギン酸+α-ケトグルタル酸⇔ オキサロ酢酸 + L -グルタミン酸
EC 3.5.3.1 アルギナーゼ L -アルギニンアミジン加水分解酵素 L -アルギニン+ H 2 O⇒ L -オルニチン + 尿素
EC 4.1.2.13 フルクトース - ビスリン酸アルドラーゼ D -フルクトース -1、6 - two リン酸：D -グリセルアルデヒド -3 -リン酸リアーゼ D -フルクトース1,6 -二リン酸⇔ ジヒドロキシアセトンリン酸 + D -グリセルアルデヒド-3 -リン酸
EC 5.3.1.9 グルコースリン酸イソメラーゼ D -グルコース - 6 -リン酸のケトンのアルコールイソメラーゼ D -グルコース-6 - リン酸⇔D -フルクトース-6 - リン酸
EC 6.3.1.2 グルタミン合成酵素 L -グルタミン酸：アンモニアリガーゼ ATP + L -グルタミン酸+ NH 3 ⇒ ADP +リン酸+ L -グルタミン
アプリケーションの
酵素は高度に特異的な触媒の使用を必要とする例化学および他のタイプで使用されています。しかし、酵素触媒反応は、通常、制限することができ、それらは無機溶液中と安定性の欠如の場合に高いです。酵素のアプリケーションを改善するために、の使用タンパク質工学、酵素の新機能（温度など）を作成するために合理的な設計上またはin vitroでの進化では、研究のアクティブエリアとなっています。[73] [74]研究活動のこのタイプはまた、サクセスストーリー、酵素の触媒性質の一部が酵素反応によって触媒することができるように設計され始めているがされている。[75]
アプリケーション 酵素 使用してください
料理の産業
α- アミラーゼ、触媒澱粉にダウン壊れ砂糖
真菌（通常酵母）α-アミラーゼ（ベーキングプロセスで破壊することができます） 触媒粉砂糖に分解澱粉で。このプロセスでは、酵母は、一酸化炭素が生成されます。に使用することができますパン、パン、西洋の他のパン屋の製造。
プロテアーゼ 作るビスケットのプロセスでは、通常は小麦粉のタンパク質含有量を減らすために、それを使用してください。
パパイン 入札の、料理を容易にするために。
ベビーフード トリプシン ベビーフード消化しやすいの酵素処理した後。
ワイン業界
モルト
の麦芽酵素 でんぷんやタンパク質、糖、アミノ酸、などの劣化ペプチドセグメント、およびこれらの材料は、の酵母の発酵によって製造することができるアルコール。
小麦の酵素の工業生産 広くするための自然な酵素を置き換えるために使用ビールの醸造を
アミラーゼ、グルカナーゼとプロテアーゼ 糖鎖とタンパク質のモルトの分解。
β-グルカナーゼとキシラナーゼアラブ 麦汁やビールのろ過を改善する。
澱粉のグルコシダーゼとプルラナーゼ 低の製造カロリーのビールと発酵の能力の調整。
プロテアーゼ フロックで生産されたビールの貯蔵中に削除。
アセト乳酸脱炭酸酵素（ALDC） 避けブタンジオンの世代を。
フルーツジュースの産業 セルラーゼ、ペクチナーゼ 不溶性のジュースの劣化。
酪農産業
ロックフォールのヤギのチーズ
レンネットは、から言及する反芻動物（牛、羊）子犬の胃。 チーズの製造、加水分解タンパク質。
微生物レンネットの製造 酪農業界で使用が増加。
リパーゼ 成熟にチーズをスピードアップするため、追加のロックフォードの羊のチーズの製造工程。
ラクターゼ 乳糖は、に分け分けグルコースとガラクトース。
澱粉加工業 アミラーゼは、デンプンおよびグルコースグルコシダーゼ酵素のグルコアミラーゼ グルコースと様々なシロップにでんぷん。
グルコースイソメラーゼ 高の生産における果糖の含有量のシロップ、果糖へのブドウ糖。これは、より良いシロップの甘さと低カロリー（砂糖の同じ甘さと比較して）製作。
紙産業
製紙工場
アミラーゼ、キシラナーゼ、セルラーゼおよび木材の酵素 低用アミラーゼに澱粉の劣化度漂白剤が必要な削減するキシラナーゼ漂白工程;紙をスムーズにし、排水性を高めるために、セルロース繊維を、酵素は、木材の削除ができる、紙やコーティングに接着剤を追加する木材を要素の紙を柔らかくする。
バイオ-燃料生産
セルロース三次元構造の
セルラーゼ 発酵のために砂糖を生産するセルロースの分解のための。（参照：セルロース系エタノールバスを）。
木材の酵素 廃木材の劣化のため。
生物学的洗剤 メインプロテアーゼ（細菌の外膜の一部で生産） タンパク質を含む衣類の汚れを除去するために貢献し、プロセスの段階で洗濯のために浸す。
アミラーゼ 洗濯機に残留澱粉を除去する。
リパーゼ 衣類の汚れを取り除くのに役立ちます。
セルラーゼ の生物学的繊維（コットンなどの衣類など）のような柔軟剤。
レンズのお問い合わせクリーナーを プロテアーゼ 細菌の増殖を防ぐために、タンパク質上でコンタクトレンズを取り外します。
ゴムの製造業界 カタラーゼ 触媒過酸化水素が生成する酸素のために、ラテックスフォームラバーに。
写真業界 プロテアーゼ（図プロテアーゼ） 水溶性フィルム上にゼラチン、意思銀のコンポーネントが表示されます。
分子生物学
DNA 二重らせんの一部
制限エンドヌクレアーゼ、DNAのリガーゼとポリメラーゼ で使用されている遺伝子工学遺伝子操作のために、薬理学、農業と医療は重要です。の制限酵素とポリメラーゼ連鎖反応に広く利用可能で。法医学科学実験における識別の分子の方法はまた、重要なアプリケーションを持っている。
も参照してください。
酵素反応
酵素反応速度論
阻害剤
触媒
リボザイム
タンパク
プロテオミクスと蛋白質工学
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